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N-糖基化修饰组
N-糖基化(N-Glycosylation)是最重要的蛋白质翻译后修饰之一,主要在复杂的多细胞或组织形成过程中起关键作用,参与细胞与细胞的连接、受体配体的相互作用、免疫应答、细胞凋亡及各种发病机理等生物学过程。拜谱生物N-糖基化蛋白质修饰组,利用凝集素富集N-糖基化肽段,高通量,高分辨,可分析不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路,以及候选糖蛋白标志物的筛选等。
N-糖基化修饰组
原理/实验流程
含糖量子自个的简化性和很多N-glycoproteins低表现技术能让对N-glycosylation节构设计的分析具体方法的文章的话多的近义词难点。在在线检测低丰度的N糖基化遮盖住血清或肽段时,这之中添加许多未遮盖住的血清肽断,这很简易将低丰度的糖基化遮盖住血清肽段的信号灯遮盖住。凝素亲和法是近年糖血清质组学中选用比较多泛的破乳含有具体方法。凝集素(lectin)是类糖紧密根据血清质,能专注识別某个特俗节构设计的单糖或聚糖中当前的糖基字段而与之紧密根据,这句话与糖链不可逆转非共价紧密根据,糖血清或糖肽被凝集素截获过后,一般而言用当前的单糖进行激烈竞争紧密根据凝集素将糖血清或糖肽洗刷回去。 核蛋白酶质过酶解后充分凭借凝集素(lectin)聚集N-糖基化肽段,后会用N-糖酰胺酶(PNGase)在H218O中肿瘤切除相连在天冬酰胺残基(Asn)上的糖链。该工作原因数据分析Asn大氧分子结构量增大2.9890Da。然后用高导致精度LC-MS质谱仪监测脱糖后的肽段,凭借查找数据源库,核验脱糖后大氧分子结构量各自方法论大氧分子结构量的影响各种糖基化绘制肽段的字段,然后确实该核蛋白酶质的N-糖基化位点。N-糖基化位点确实后会,再充分凭借label-free的原理图对其来酶联免疫法数据分析。

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产品特色
  • 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析

  • 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
  • 03高通量,高分辨

应用方向
  • 01
    不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析

  • 02
    筛选候选糖蛋白标志物


送样建议
样本类型 常规送样量
植物叶片 湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等 湿重≥5g
细胞样品 细胞量湿重≥5*10^7
组织样品 人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品 血清、血浆体积≥200μl,脑脊液≥500μl,尿液≥1000μl
参考文献
1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031
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